СВЯЗЬ ПОКАЗАТЕЛЯ СФЕРИЧНОСТИ ЭРИТРОЦИТОВ С МЕМБРАННЫМИ БЕЛКАМИ КРАСНЫХ КЛЕТОК КРОВИ У БОЛЬНЫХ АРТЕРИАЛЬНОЙ ГИПЕРТЕНЗИЕЙ

Цель. Исследовать связь между характером изменения показателя сферичности эритроцитов и уровнем структурно-функциональных белков мембраны эритроцитов у больных артериальной гипертонией (АГ).

Материал и методы. В исследовании участвовали больные АГ I и II степени (всего 51, средний возраст — 42±1,5 лет), у которых определяли показатель сферичности эритроцитов (ПСЭ) и проводили количественную оценку 10-ти мембранных белков эритроцитов. Анализ полученных данных проводили методами непараметрической и параметрической статистики.

Результаты. Все больные АГ были разделены на группу с “нормоцитозом” (ПСЭ ≥3,4 усл. ед.) и группу со “сфероцитозом” (ПСЭ <3,4 усл. ед.), которые достоверно отличались по содержанию α- и β-спектринов. Дискриминантный анализ выявил, что наибольший вклад в разделение этих 2-х групп внесли следующие белки: α-спектрин, АТБ, тропомиозин и Г-3-ФДГ. Те же самые белки были выявлены как предикторы отклонения ПСЭ в модельном плане при регрессионном анализе.

Заключение. Было показано, что нарушение количества и соотношения различных как цитоскелетных, так и функциональных белков в мембране эритроцитов при АГ может обусловливать изменение стабильности и деформабельности самой мембраны, что, в свою очередь, будет содействовать развитию существенной дисфункции эритроцитов в целом и осложнять течение системной гипоксии у данной категории больных.

1. Pivovarov Ju.I., Kuril'skaja T.E., Sergeeva A.S. et al. Spherocytic red blood cells and its relationship with the biochemical, hemostasis and blood rheology in patients with exertional angina pectoris and idiopathic essential hypertension. Bulletin of Eastern-Siberian Scientific Center of SB of RAMS. 2013; 6:38-45. Russian. (Пивоваров Ю.И., Курильская Т.Е., Сергеева А.С. и др. Сфероцитарность эритроцитов и ее связь с биохимическими, гемостазиологическими и реологическими свойствами крови у больных стенокардией напряжения и гипертонической болезнью. ВСНЦ СО РАМН. 2013; 6:38-45).

2. An X., Mohandas N. Disorders of red cell membrane. Br. J. Haematol. 2008; 141:367-375.

3. Dodge J., Mitchell C., Hanahan D. The preparation and chemical characteristics of hemoglobinfree ghosts of erythrocytes. Arch. Biochem. Biophys. 1963; Vol.100(1): 119–130.

4. Laemmli U.K. Cleavege of structural proteins during the assembly of the head bacteriophage T4. Nature. 1970; Vol.227 (5259):680–685.

5. Pivovarov Ju.I., Sergeeva A.S., Kuril'skaja T.E. A method of processing a set of mathematical protein bands obtained by electrophoresis. Bulletin of Eastern-Siberian Scientific Center of SB of RAMS. 2014; 3(97):101-104. Russian. (Пивоваров Ю.И., Сергеева А.С., Курильская Т.Е. Способ математической обработки набора белковых полос, полученных с помощью электрофореза Бюллетень ВСНЦ СО РАМН. 2014; 3(97):101-104).

6. Baines A.J. Evolution of spectrin function in cytoskeletal and membrane networks. J. Biochem. Soc. Trans. 2009; 37:796–803.

7. Bennett V., Gilligan D.M. The spectrin-based membrane skeleton and micron-scale organization of the plasma membrane. Annu. Rev. Cell Biol. 1993; 9:27-66.

8. Bennett V., Baines A.J. Spectrin and ankyrin-based pathways: metazoan inventions for integrating cells into tissues. J. Physiol. Rev. 2001; 81:1353-1392.

9. Tanner M.J. Band 3 anion exchanger and its involvement in erythrocyte and kidney disorders. J. Curr. Opin. Hematol. 2002; 9:133–139.

10. Stefanovic M., Puchulu-Campanella E., Kodippili G. et al. Oxygen regulates the band 3-ankyrin bridge in the human erythrocyte membrane. Biochem. Journal 2013; 449:143-150.

11. Goodman S.R., Kurdia A., Ammann L. et al. The human red blood cell proteome and interactome. J. Exp. Biol. Med. 2007; 232(11):1391–1408.

12. Nunomura W., Takakuwa Y. Regulation of protein 4.1R interactions with membrane proteins by Ca2+ and calmodulin. J. Front Biosci. 2006; 11:1522–1539.

13. Babushkina I.V., Pivovarov Ju.I., Kuril'skaja T.E. et al. Protein spectrum of the membrane of erythrocytes and changes in pathology. Biol. Membrans 2015; 3(32):168-174. Russian. (Бабушкина И.В., Пивоваров Ю.И., Курильская Т.Е. и др. Белковый спектр мембраны эритроцитов и его изменения при патологии. // Биол.мембраны. 2015; 3(32):168-174).

14. Panahova H.G., Kichibekov B.R., Turgieva D.A et al. Anomalies human erythrocyte membrane proteins in hereditary deficiency of glucose-6-fosfadegidrogenazy. Biol. Membrans 1995; 12(1):16-21. Russian. (Панахова Х.Г., Кичибеков Б.Р., Тургиева Д.А. и др. Аномалии мембранных белков эритроцитов человека при наследственном дефиците глюкозо-6-фосфадегидрогеназы. // Биол. мембраны. 1995; 12(1):16-21).

15. Kuznik B.I. Cellular and molecular mechanisms of regulation of the hemostatic system in norm and pathology. Chita: N'judiamed; 2010. Russian. (Кузник Б.И. Клеточные и молекулярные механизмы регуляции системы гемостаза в норме и патологии. Чита: Ньюдиамед; 2010).

16. Pasini E.M., Kirkegaard M., Salerno D. et al. Deep coverage mouse red blood cell proteome. A first comparison with the human red blood cell. J. Molecular&Cellular Proteomics. 2008; 7:1317–1330.